スタッフ

近藤 英昌客員准教授 (KONDO Hidemasa)

研究室
分子適応科学研究室
研究テーマ
産業用タンパク質の機能解析と高機能化
研究キーワード

構造生物学、不凍タンパク質、産業用タンパク質、産業用酵素

研究内容

タンパク質を用いたバイオプロセスはマイルドな条件下で反応を行うことが可能なため、エネルギー消費が少なく環境負荷の低いものづくりに応用されています。 バイオプロセスの反応条件や使用目的に合致したタンパク質を探索し、その機能を解析することは高い付加価値を有する物質の効率的な生産につながります。 私たちは身近な生物を対象とした機能性タンパク質の探索と、それらの機能と立体構造を解析することによる高機能化や応用研究を行っています。 特にタンパク質と固体間の相互作用に着目し、氷結晶に結合する機能を持つ不凍タンパク質の機能メカニズムの解明や高機能型タンパク質の創出を目指した研究を行っています。

担当学部・大学院

  • 理学部担当:
    なし
  • 大学院生命科学院担当:
    生命科学専攻,生命融合科学コース,(連携分野)分子適応科学

メッセージ

物質の形状や構造はそれらの性質や機能を強く反映しているもののひとつです。タンパク質などの生体分子についても同様なことが当てはまり、立体構造を知ることによって性質や機能をより深く理解することができます。 X線結晶構造解析法はタンパク質の立体構造を最も詳細に知ることができる手法のひとつです。私は結晶構造解析を切り口として、それに関係する様々な実験や解析、研究発表などを通じて、深い洞察力と豊富な知識を持ち科学的な思考を身につけた研究者や技術者の育成に努めたいと思っております。

代表的な研究業績

Rahman, A.T., Arai, T., Yamauchi, A., Miura, A., Kondo, H., Ohyama, Y., and Tsuda, S., Ice recrystallization is strongly inhibited when antifreeze proteins bind to multiple ice planes. Sci. Rep., 9, 2212 (2019).

Arai, T., Fukami, D., Hoshino, T., Kondo, H., and Tsuda, S., Ice-binding proteins from the fungus Antarctomyces psychrotrophicus possibly originate from two different bacteria through horizontal gene transfer. FEBS J., 286, 946-962 (2019).

Kondo, H., Mochizuki, K., and Bayer-Giraldi, M., Multiple binding modes of a moderate ice-binding protein from a polar microalga. Phys. Chem. Chem. Phys., 20, 25295-25303 (2018).

Mahatabuddin, S., Fukami, D., Arai, T., Nishimiya, Y., Shimizu, R., Shibazaki, C., Kondo, H., Adachi, M., and Tsuda, S., Polypentagonal ice-like water networks emerge solely in an activity-improved variant of ice-binding protein. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 115, 5456-5461 (2018).

Mahatabuddin, S., Hanada, Y., Nishimiya, Y., Miura, A., Kondo, H., Davies P.L., and Tsuda, S. Concentration-dependent oligomerization of an alpha-helical antifreeze polypeptide makes it hyperactive. Sci. Rep., 7, 42501 (2017).

Cheng, J., Hanada, Y., Miura, A., Tsuda, S., and Kondo, H. Hydrophobic ice-binding sites confer hyperactivity of an antifreeze protein from a snow mold fungus. Biochem. J., 473, 4011-4026 (2016).

所属

  • 産業技術総合研究所 北海道センター