研究室

蛋白質科学研究室

蛋白質を作り・調べ・操る
研究テーマ
遺伝子組換えタンパク質及びペプチドの生産技術の開発と応用／免疫・生体防御関連を中心とした蛋白質ペプチドの立体構造と機能解析／核磁気共鳴（NMR）法やX線回折法を用いた新規計測技術の研究開発
研究キーワード

蛋白質科学、構造生物学、蛋白質工学、核磁気共鳴（NMR）法、X線結晶構造解析、時分割X線回折、メタボローム解析、疾病関連バイオマーカー探索、腸内細菌叢、生体防御因子、自然免疫、抗菌ペプチド、アレルゲン、サイトカイン、食品微生物制御、不凍タンパク質、氷結晶、低温生物学、系統学、高分子複合材料、分子ダイナミクス

スタッフ

研究・教育内容

本研究室はソフトマターであるペプチド・蛋白質等の生体高分子を中心的な研究対象として、核磁気共鳴（NMR）法やX線結晶構造解析法を中心に用いた研究を展開している。ペプチド・蛋白質の効率的生産技術の開発や、その技術を応用した立体構造・機能相関の解析を進め、蛋白質分子の自由なデザインとその応用によるバイオマテリアルの創造を目指す。特に、抗微生物活性を有しヒトの自然免疫等の生体防御でも極めて重要な働きを担う抗菌ペプチドの活性発現機構の解明や、花粉症や食物アレルギーの原因となるアレルゲン蛋白質の分子レベルでの抗体による認識と免疫細胞活性化機構の解明、低温下で生体内で発生した氷の微結晶に結合して成長を阻害することで生体全体が凍結することを防ぐ不凍タンパク質の構造・機能・系統解析、といった研究テーマに積極的に取り組んでいる。また、NMR法の応用分野として健康や疾病に関する生体の代謝産物（メタボライト）、食品や農林水産物の成分等の網羅的解析を行うNMRメタボロミクスの研究も展開している。高磁場NMRを用いたメタボロミクス解析に加え、技術革新が目覚ましい卓上NMR装置の生体系・メタボロミクス分野への応用技術の開発にも取り組んでいる。ヒトの健康の維持への重要性が指摘される腸内細菌叢が産生する物質のメタボローム解析を進め、トランスクリプトーム解析、プロテオ―ム解析と連動したマルチオミクス解析等、データーサイエンスを駆使した研究展開も進めている。さらに、高分子にナノ粒子を混合した複合材料としてゴム、ゲル、樹脂素材、接着剤などの様々な商品・材料として利用されている高分子ナノコンポジット(PNC)を対象として、高分子とナノ粒子のナノレベルの相互作用をダイナミクス(動きやすさ)の観点から測定し、引張強度や伸び率などのマクロな物性との関係性に関する研究も行っている。PNCの時分割X線回折画像からダイナミクスを測定する手法(Diffracted X-ray Blinking (DXB))の開発・応用を進めている。

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各科目の活用度
生物学
化学
物理学
数学

担当学部・大学院

お問合せ

研究室所在地
〒060-0810
札幌市北区北10条西8丁目
北海道大学理学部2号館2-713
電話番号
011-706-3806
Fax番号
011-706-3806
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aizawa*sci.hokudai.ac.jp（*を半角@に変えて入力ください）

代表的な研究業績

Song Y, Wang Y, Yan S, Nakamura K, Kikukawa T, Ayabe T, Aizawa T., Efficient recombinant production of mouse-derived cryptdin family peptides by a novel facilitation strategy for inclusion body formation. Microb Cell Fact., 22, 9 (2023)

Gu H, Kato T, Kumeta H, Kumaki Y, Tsukamoto T, Kikukawa T, Demura M, Ishida H, Vogel HJ, Aizawa T.,  Three-Dimensional Structure of the Antimicrobial Peptide Cecropin P1 in Dodecylphosphocholine Micelles and the Role of the C-Terminal Residues., ACS Omega., 7, 31924-31934 (2022)

Iizuka T, Takei M, Saito Y, Rumi F, Zheng J, Lu X, Chafey P, Broussard C, Guilloux-Assalet L, Charpin D, Ebisawa M, Sénéchal H, Aizawa T, Poncet P., Gibberellin-regulated protein sensitization in Japanese cedar (Cryptomeria japonica) pollen allergic Japanese cohorts., Allergy., 76, 2297-2302 (2021)

Komatsu Y, Shimizu Y, Yamano M, Kikuchi M, Nakamura K, Ayabe T, Aizawa T., Disease Progression-Associated Alterations in Fecal Metabolites in SAMP1/YitFc Mice, a Crohn’s Disease Model., Metabolomics, 16, 48 (2020)

Sénéchal H, Šantrůček J, Melčová M, Svoboda P, Zídková J, Charpin D, Guilloux L, Shahali Y, Selva MA, Couderc R, Aizawa T, Poncet P., A new allergen family involved in pollen food-associated syndrome: Snakin/gibberellin-regulated proteins., J Allergy Clin Immunol, 141, 411-414 (2018)

Penkhrue W, Sujarit K, Kudo T, Ohkuma M, Masaki K, Aizawa T, Pathom-Aree W, Khanongnuch C, Lumyong S., Amycolatopsis oliviviridis sp. nov., a novel polylactic acid-bioplastic-degrading actinomycete isolated from paddy soil., Int J Syst Evol Microbiol, 68, 1448-1454 (2018)

Hayase E, Hashimoto D, Nakamura K, Noizat C, Ogasawara R, Takahashi S, Ohigashi H, Yokoi Y, Sugimoto R, Matsuoka S, Ara T, Yokoyama E, Yamakawa T, Ebata K, Kondo T, Hiramine R, Aizawa T, Ogura Y, Hayashi T, Mori H, Kurokawa K, Tomizuka K, Ayabe T, Teshima T., R-Spondin1 expands Paneth cells and prevents dysbiosis induced by graft-versus-host disease., J Exp Med, 214, 3507-3518 (2017)

Baek M, Kamiya M, Kushibiki T, Nakazumi T, Tomisawa S,, Abe C, Kumaki Y, Kikukawa T, Demura M, Kawano K, Aizawa T, Lipopolysaccharide-bound structure of the antimicrobial peptide cecropin P1 determined by nuclear magnetic resonance spectroscopy., J. Peptide Sci, 22, 214-21 (2016)

Ishida H, Nguyen LT, Gopal R, Aizawa T, Vogel HJ, Overexpression of Antimicrobial, Anticancer, Transmembrane Peptides in Escherichia coli through a Calmodulin-Peptide Fusion System., J Am Chem Soc, 138, 11318-26 (2016)

北大研究者総覧参照
（https://researchers.general.hokudai.ac.jp/profile/ja.YW9I3ckXtNcaTh95IUkcHw==.html）